成功解出了人類MFN2片段在不同GTP水解狀態(tài)下的晶體結(jié)構(gòu)。團(tuán)隊(duì)進(jìn)一步研究發(fā)現(xiàn)：在靈長(zhǎng)類動(dòng)物中，MFN2在催化水解GTP的過(guò)程中形成緊密的二聚體，即使在水解過(guò)程完成后仍不解離。MFN2的這種特性與催化后GTP水解后迅速解離的MFN1二聚體具有極大差別，因而MFN2比MFN1具有更強(qiáng)的膜栓連能力。有意思的是，MFN2和MFN1的這種差別很大程度上是由一個(gè)單氨基酸的差異決定的。此外，該研究還表明MFN2和MFN1可以通過(guò)GTP酶結(jié)構(gòu)域形成異源二聚體，并且其形成效率不低于MFN1或MFN2的同源二聚體，提示這種異源二聚體可能在線粒體融合過(guò)程中發(fā)揮重要功能。MFN2的突變與一種目前尚無(wú)法治愈的遺傳退行性疾病——IIA型進(jìn)行性腓骨肌萎縮癥（CMT2A）——的發(fā)生密切相關(guān)。根據(jù)MFN2的上述特性，高嵩教授課題組進(jìn)一步檢測(cè)了MFN2致病突變對(duì)其生化功能的影響，探討了MFN2突變導(dǎo)致CMT2A發(fā)生的機(jī)制。